Proteinogram

Proteinogram badanie

W osoczu ludzkim znajduje się kilkaset białek. Pod względem strukturalnym i czynnościowym do dnia dzisiejszego opisano zaledwie około 100 z nich, a dla jeszcze mniejszej grupy udokumentowano rolę biologiczną i poznano mechanizmy powodowania chorób. Białka znajdujące się w osoczu są bardzo zróżnicowaną grupą i występują w stężeniach wahających się w szerokich granicach.

Wśród dostępnych metod laboratoryjnych badających skład białek osocza jest proteinogram. Test umożliwia rozdział poszczególnych grup białek w oparciu o różnice w ich ruchliwości w polu elektrycznym (elektroforezę).

W rozdziale na żelu agarozowym uzyskuje się 6 głównych frakcji białek: albumina, α1-globuliny, α2-globuliny, β1-globuliny, β2-globuliny i γ-globuliny. W każdej w nich znajdują się poszczególne rodzaje protein, pełniących wiele różnych funkcji w organizmie m.in. transportową, enzymatyczną, budulcową, odpornościową. I tak- w paśmie α1-globulin wędrują między innymi α1-antytrypsyna, α1-kwaśna glikoproteina, α1-lipoproteina (HDL); α2-globulin – np. α2-makroglobulina, haptoglobina;

β1-globuliny to przede wszystkim transferyna i β-lipoproteina (LDL); β2-globuliny: składowa C3 dopełniacza; γ-globuliny to przede wszystkim immunoglobuliny klas A, G, M.

Wyniki badania są wyrażane w oparciu o stężenie białka całkowitego, stąd do określenia zawartości poszczególnych frakcji konieczny jest dodatkowo jego pomiar. Nieprawidłowości wykryte w teście mogą okazać się niezbędne w diagnostyce procesów zapalnych, rozrostowych krwi, chorobach zakaźnych czy zaburzeń odporności. Ich interpretacji powinien dokonywać specjalista, który zlecił badanie.

Poza surowicą, elektroforetycznego rozdziału białek można dokonywać też z moczu lub płynu mózgowo-rdzeniowego.

Proteinogram – kiedy wykonać badanie?

Elektroforeza białek surowicy (proteinogram) jest stosowana do wykrywania braku prawidłowych białek lub stwierdzania obecności protein nieprawidłowych. Identyfikacja różnych wzorów elektroforezy może być związane z wieloma procesami toczącymi się w organizmie.

Wynik badania może dostarczyć informacji o tym, że choroba wpływa na produkcję lub utratę białka, ale zwykle nie zapewnia ostatecznej diagnozy.

Niezbędne są dodatkowe testy w celu zbadania przyczyny podstawowej.

Elektroforeza białek surowicy jest najczęściej stosowana w sytuacjach takich jak:

• weryfikacja nieprawidłowych wyników innych badań laboratoryjnych, takich jak całkowite stężenie białka, poziom albuminy, podwyższony poziom wapnia lub niski poziom białych krwinek
• diagnozowanie i monitorowanie chorób rozrostowych krwi (najczęściej gammapatii monoklonalnych, takich jak szpiczak mnogi, ale również chłoniaków, przewlekłych białaczek)
• diagnostyka w kierunku stanu zapalnego, infekcji, choroby autoimmunologicznej, nerek lub wątroby

Proteinogram – kto powinien wykonać?

Każdy pacjent zgłaszający objawy chorób rozrostowych krwi (w szczególności sugerujących szpiczaka mnogiego) lub zaburzeń odporności:

• niewyjaśniona utrata masy ciała
• osłabienie
• bóle kości
• bóle pleców
• wzmożona łamliwość kości
• zaparcia
• wzmożone pragnienie
• częste oddawanie moczu
• utrzymująca się gorączka
• powiększone węzły chłonne
• nawracające infekcje
• pleśniawki jamy ustnej
• nawracające opryszczki.

Materiał do badania

• krew żylna

Proteinogram normy

Wartości referencyjne podawane w %białka całkowitego oraz g/l

• albuminy 52,0-65,1%, 31,2-52,1 g/l
• alfa 1- globuliny 1,0-3,0 %, 0,6-2,4 g/l
• alfa 2 – globuliny 9,5-14,4%, 5,7-11,5 g/l
• beta 1 – globuliny 6,0-9,8%, 3,6-7,8 g/l
• beta 2 – globuliny 2,6-5,8%, 1,6-4,6 g/l
• gamma – globuliny 10,7-20,3%, 6,4-16,2 g/l

Zmiany stężenia białek

• równomierne obniżenie poziomu wszystkich białek, z niezmienioną wartością odsetkową poszczególnych frakcji – sugeruje zaawansowane stany niedożywienia, masywną utratę krwi
• wzrost stężenia albumin – najczęściej spowodowany jest odwodnieniem
• spadek stężenia albumin – jest wynikiem zaburzeń wchłaniania, zmniejszonej produkcji w przebiegu chorób wątroby, zwiększonej utraty w przebiegu chorób nerek, zwiększonym rozpadem w chorobach nowotworowych.
• wzrost stężenia alfa-1 i alfa-2 globulin – świadczy o istnieniu ostrego stanu zapalnego
• brak frakcji alfa-1 globulin – wrodzony niedobór alfa-1- antytrypsyny. 4.
• wzrost stężenia beta-globulin – najczęściej związany ze wzrostem betalipoproteiny (cholesterolu LDL) i zaburzeniem profilu lipidowego, ale również transferryny i niedokrwistości z niedoboru żelaza
• wzrost frakcji gamma-globulin (przeciwciał) – w sytuacjach takich jak przewlekły proces zapalny, choroby autoimmunologiczne
• brak pasma gamma–globulin (przeciwciał) – w pierwotnym niedoborze odporności związanym z brakiem przeciwciał
• obniżenie gamma-globulin (przeciwciał) – obserwowany w przebiegu chorób uszkadzających limfocyty B
• pojawienie się wąskiego, mocno wysycanego pasma w obrębie gamma lub betaglobulin – jest to przeważnie białko monoklonalne charakterystyczne dla gammapatii monoklonalnych, najczęściej szpiczaka mnogiego
• wzrost stężenia alfa -2 i beta-globulin ze zmniejszeniem gamma-globulin i albumin – obraz zwykle charakterystyczny dla zespołu nerczycowego, choroby nerek związanej z utratą białka
• pojawienie się „mostka” między frakcjami beta i gamma-globulin ze zmniejszeniem zawartości albumin, alfa-1 i -2 globulin –obserwowany u chorych z marskością wątroby